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Structural foundations of sticholysin functionality

30 jul 2021 - 11:58 CET

Structural foundations of sticholysin functionality

Juan Palacios-Ortega, Sara García-Linares, Esperanza Rivera-de-Torre, Diego Heras-Márquez, Joé G. Gavilanes, J. Peter Slotte y Álvaro Martínez-del-Pozo

Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, Universidad Complutense y Department of Biochemistry, Faculty of Science and Engineering, Åbo Akademi University, Turku, Finland.

Persona de contacto; JPO (juan.palaciosb1a@gmail.com).

BBA-Protein and Proteomics (2021) 1869, 140696; https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2021.140696.

Las actinoporinas constituyen una familia de toxinas formadoras de poros producidas por anémonas de mar que ejercen su actividad reconociendo específicamente la esfingomielina en las membranas que constituyen su diana. La estructura hidrosoluble de estas proteínas consiste en un sándwich β flanqueado por dos hélices α. Una vez unidas a la membrana, estas proteínas la perforan con sus α-hélices N-terminales, un proceso que conduce a la formación de poros selectivos de cationes. Las células acaban muriendo por el choque osmótico al que se ven sometidas. En esta revisión, se examina el papel y la relevancia de sus características estructurales. Se hace especial hincapié en los residuos que presentan un alto grado de conservación. A la luz de los últimos descubrimientos en este campo, también se analizan los requisitos moleculares de la membrana, el efecto de su composición lipídica y el propio proceso de formación de los poros.

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